- Biochimica delle Proteine
- Introduzione
Syllabus del corso
Obiettivi
L'insegnamento ha l’obiettivo di introdurre concetti legati al ripiegamento delle proteine, alla acquisizione di struttura nativa (sia essa ben definita o disordinata), alla funzione ed evoluzione delle proteine. Affianco ai fenomeni di ripiegamento e turnover delle proteine in vivo, verranno considerate anche la separazione di fase e l’aggregazione proteica, alla base di rilevanti fenomeni fisiologici e patologici. Saranno descritte alcune tecniche adeguate allo studio della struttura, della funzione ed alla realizzazione di evoluzione guidata delle proteine. L’insegnamento intende non solo veicolare l’interesse nei confronti di meccanismi alla base del funzionamento e della evoluzione delle proteine, ma dotare lo studente di strumenti utili anche in campo applicativo, per la progettazione di proteine più efficacemente utilizzabili in ambito biotecnologico. Gli obiettivi generali sono i seguenti:
Conoscenza e capacità di comprensione.
Al termine dell'insegnamento lo studente avrà acquisito conoscenze sui meccanismi di ripiegamento delle proteine, sulla rilevanza di flessibilità strutturale e promiscuità funzionale, di transizioni conformazionali e funzionali, spesso associate alla realizzazione di interazioni proteina-proteina, in condizioni sia fisiologiche che patologiche.
Capacità di applicare conoscenza e comprensione.
Gli esempi illustrati durante le lezioni fanno emergere i principali meccanismi di funzionamento delle proteine, associati alle loro peculiarità strutturali ed all’interazione con l’ambiente. È atteso essi possano essere riconoscibili in contesti diversi rispetto a quelli esemplificati e sfruttati, ad esempio, per progettare nuove proteine “sintetiche”.
Autonomia di giudizio.
Lo studente sarà stimolato a riconoscere le relazioni esistenti tra struttura e funzione delle proteine e a prevedere gli effetti di alcuni contesti ambientali su entrambe.
Abilità comunicative.
Alla fine dell’insegnamento, lo studente avrà acquisito il lessico e le capacità linguistiche appropriate a descrivere i fenomeni biochimici oggetto del corso e di interesse per quest’area disciplinare.
Capacità di apprendimento
Lo studente sarà in grado di affrontare insegnamenti nell’ambito della Protein science, degli studi funzionali e strutturali delle proteine e, più in generale, di comprendere la letteratura scientifica in questi stessi ambiti disciplinari
Contenuti sintetici
Teoria e tecniche per lo studio del ripiegamento e della stabilità delle proteine
Ripiegamento e turnover delle proteine in vivo
Interazioni proteina-proteina
Evoluzione delle proteine
Programma esteso
Teoria e tecniche per lo studio del ripiegamento e della stabilità delle proteine
- Concetti di ripiegamento, denaturazione e disordine strutturale
- Teorie del folding
- Differenti tipologie strutturali (proteine ben ripiegate, disordinate, metamorfiche etc) e tecniche di studio
Ripiegamento e turnover delle proteine in vivo
- Effetti del crowding molecolare su struttura e funzione delle proteine
- Ripiegamento in vivo delle proteine
- Turnover e degradazione delle proteine
Interazioni proteina-proteina
- Modi idi interazione proteina-proteina
- Hub di interazione proteica e systems biology
- Separazione e transizione di fase
- Aggregazione proteica e struttura delle fibrille amiloidi
Evoluzione delle proteine
- Meccanismi evolutivi ed evolvibilità
- Tecniche e applicazioni di ingegneria proteica
Prerequisiti
Prerequisiti: Conoscenze di base di Biochimica e Biologia cellulare.
Propedeuticità: Non sono previste propedeuticità
Modalità didattica
Lezioni frontali supportate da presentazioni PowerPoint, video, discussioni di lavori scientifici. Nel periodo di emergenza Covid-19 le lezioni si svolgeranno da remoto, con modalità mista (lezioni asincrone, con eventi in videoconferenza sincrona), da concordare con gli studenti, nel rispetto del calendario generale di questo insegnamento.
Materiale didattico
Slides e videolezioni: reperibili sulla pagina Moodle dell’insegnamento (http://elearning.unimib.it/).
Articoli scientifici citati/descritti durante le lezioni
Periodo di erogazione dell'insegnamento
Primo semestre
Modalità di verifica del profitto e valutazione
Prova orale: prevede un colloquio della durata di ca. 30 minuti, con domande sul contenuto delle lezioni frontali e degli articoli scientifici ad esse connessi (segnalati e disponibili sul sito). Saranno valutati il grado di comprensione degli argomenti trattati, la capacità di comprendere le difficoltà e le soluzioni tecnico scientifiche per lo studio di aspetti strutturali/funzionali, nonché l’acquisizione di proprietà di linguaggio e la chiarezza espositiva.
Orario di ricevimento
Su appuntamento, per mail a stefania.brocca@unimib.it
Aims
The course aims at introducing concepts related to folding, structure (whether well-defined or disordered), function and evolution of proteins. Besides folding and turnover of proteins in vivo, phase separation and protein aggregation, which are at the basis of relevant physiological and pathological phenomena, will also be considered. The course intends not only to convey interest in the mechanisms underlying the functioning and evolution of proteins, but to equip students with useful tools also in the biotechnological field, for the design of synthetic proteins/peptides or the improvement of natural ones. The general objectives of the course are the following:
Knowledge and understanding.
At the end of the course, students will have acquired knowledge on protein folding mechanisms, on the relevance of structural flexibility and functional promiscuity, of conformational and functional transitions, often related to protein-protein interactions, and relevant in both physiological and pathological conditions.
Ability to apply knowledge and understanding.
The examples analyzed during the course reveal main protein functions and the underlying mechanisms, highlighting the role of intrinsic structural properties of proteins and their crosstalk with the environment. Such circumstances are expected to be recognizable in different contexts than those exemplified. Moreover, it is expected this knowledge could be exploited to design, for instance, new synthetic proteins.
Autonomy of judgment.
The student will be stimulated to recognize the relationships between the structure and function of proteins and foresee the effects of some environmental contexts on both.
Communication skills.
At the end of the course, students are expected to acquire the appropriate vocabulary and linguistic skills to describe biochemical phenomena.
Learning skills
Students will apply their knowledge in the field of Protein Science, to understand functional and structural studies.
Contents
Theory and techniques to study protein folding and stability
In-vivo protein folding and turnover
Protein-protein interactions
Protein evolution
Detailed program
Theory and techniques to study protein folding and stability
- Concepts of folding, denaturation and structural disorder
- Folding theories
- Different structural types (well folded, disordered, metamorphic proteins etc) and study techniques
In-vivo protein folding and turnover
- Effects of molecular crowding on structure and function of proteins
- In vivo folding of proteins
- Protein turnover and degradation
Protein-protein interactions
- Modes of protein-protein interaction
- Interaction hub of protein and systems biology
- Phase separation and transition
- Protein aggregation and structure of amyloid fibrils
Protein evolution
- Evolutionary mechanisms and evolvability
Techniques of protein engineering and their applications
Prerequisites
Prerequisiti: Basic knowledge in the fields of Biochemistry and Cellular biology.
Teaching form
Classroom lectures supported by PowerPoint slides, videos, discussions of scientific papers. Meanwhile the Covid-19 emergency, lessons will take place remotely, in a mixed mode (asynchronous lessons, with synchronous videoconferencing events), to be agreed with students, in compliance with the general calendar of this course.
Textbook and teaching resource
PPT slides and videos published on the Moodle website (http://elearning.unimib.it/).
Articles referred/described in the lessons
Semester
First semester
Assessment method
Oral exam: an interview of approx. 30 minutes, with questions on the content of lectures and related scientific articles (available on the Moodle site). The understanding of course issues, the ability to recognize the technical-scientific challenges and their possible solutions, as well as the acquisition of linguistic properties and the clarity of the exposition will be evaluated
Office hours
On demand, by mail to stefania.brocca@unimib.it
Scheda del corso
Staff
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Stefania Brocca