Syllabus del corso
Obiettivi
L'insegnamento fornirà allo studente la descrizione dei principali metodi spettroscopici e spettrometrici utilizzati per l’analisi di molecole organiche di piccole e medie dimensioni (metaboliti primari e secondari, piccole molecole di sintesi, peptidi, oligonucleotidi, oligosaccaridi) di interesse nell'ambito delle Scienze della Vita.
In particolare verranno descritte le spettroscopie infrarossa (IR) e di Risonanza magnetica Nucleare (NMR) e la spettrometria di massa (MS).
Le esercitazioni pratiche consentiranno allo studente di apprendere la metodologia di identificazione della struttura chimica di una molecola organica a partire dai relativi spettri, anche con il supporto di siti web di spettri disponibili per scopi didattici.
Conoscenze e capacità di comprensione
Al termine di questa attività formativa, lo studente sarà in grado di:
1. descrivere i principi alla base della spettroscopia, della spettrometria di massa (MS) e della spettroscopia NMR;
2. descrivere le principali caratteristiche di uno spettro IR, di MS ed NMR e le informazioni in essi contenute;
3. descrivere le componenti fondamentali di strumenti MS;
4. descrivere le principali reazioni di frammentazione di molecole organiche che possono aver luogo in una sorgente di ionizzazione;
5. individuare nuclei attivi e sperimentalmente studiabili con la spettroscopia NMR;
6. descrivere le principali caratteristiche degli spettri NMR bidimensionali e le informazioni in essi contenute;
7. descrivere le principali applicazioni di IR, MS ed NMR allo studio delle biomolecole.
Capacità di applicare le conoscenze acquisite
Al termine di questa attività formativa, lo studente sarà in grado di:
1. correlare la frequenza e l'intensità delle bande presenti in uno spettro IR alla struttura dei composti organici e alle strutture secondarie delle proteine;
2. prevedere l’aspetto degli spettri IR, MS e NMR di semplici biomolecole organiche;
3. correlare dati sperimentali ottenuti da spettri IR, MS e NMR alle caratteristiche strutturali delle molecole organiche;
4. analizzare spettri di MS, IR e NMR determinando grandezze utili quali il rapporto m/z, le abbondanze relative degli ioni, i chemical shift, le costanti di accoppiamento.
Autonomia di giudizio
Al termine di questa attività formativa, lo studente sarà in grado di:
1. scegliere le tecniche analitiche più adatte all'analisi strutturale di una molecola d'interesse;
2. selezionare le tecniche più adatte ad ottenere specifiche informazioni strutturali e conformazionali, nonché a studiare fenomeni di interazione molecolare;
4. attribuire i segnali presenti nello spettro 1H-NMR di una biomolecola a basso peso molecolare sulla base di spettri NMR mono- e bi-dimensionali (COSY, 2D-TOCSY, 2D-NOESY, HSQC).
Questa abilità verrà sviluppata anche attraverso le attività previste durante le esercitazioni
Abilità comunicative
Alla fine dell'insegnamento lo studente saprà esprimersi in modo appropriato nella descrizione delle tematiche affrontate con proprietà di linguaggio e sicurezza di esposizione.
Capacità di apprendimento
Al termine di questa attività formativa, lo studente sarà in grado di:
1. raccogliere e comprendere le nuove informazioni utili per razionalizzare le proprietà strutturali di composti organici di interesse biologico;
2. raccogliere e comprendere le informazioni circa l'evoluzione delle tecniche spettroscopiche e spettrometriche nel contesto dell'analisi di biomolecole e delle loro interazioni molecolari.
Contenuti sintetici
Teoria e applicazioni delle spettroscopie IR ed NMR e della spettrometria di massa all'analisi di biomolecole.
Programma esteso
Spettroscopia IR
Teoria della risonanza IR; bande caratteristiche delle classi di composti organici; discussione dettagliata delle modalità di assorbimento ed emissione della radiazione IR in relazione alla struttura molecolare.
Spettrometria di massa
Principi della spettrometria di massa; massa esatta; sorgenti e analizzatori usati negli spettrometri di massa; applicazioni della spettroscopia di massa allo studio delle proteine
Spettroscopia NMR
Il fenomeno dello spin nucleare; nuclei dotati di spin; il fenomeno dello spostamento chimico; l’accoppiamento di spin; gli spettri dell’idrogeno e del carbonio; lo spettrometro NMR a trasformata di Fourier; acquisizione dei dati e trasformazione del segnale; il trasferimento di magnetizzazione nello spazio e l’effetto NOE; spettri bidimensionali (COSY, TOCSY, NOESY ed HSQC); interpretazione di spettri di piccole molecole organiche (metaboliti, sostanze di sintesi); applicazioni delle spettroscopia NMR a studi di riconoscimento molecolare e al disegno razionale di farmaci.
Prerequisiti
Prerequisiti. Conoscenze base di chimica organica.
Propedeuticità. Nessuna
Modalità didattica
17 lezioni da 2 ore e 1 lezione da 1 ora costituite da:
- una parte in modalità erogativa (didattica erogativa, DE) focalizzata sulla presentazione-illustrazione di contenuti, concetti, principi scientifici, di circa 29 ore;
- una parte in modalità interattiva (didattica interattiva, DI), che prevede interventi didattici integrativi, brevi interventi effettuati dai corsisti, dimostrazioni aggiuntive di applicazioni pratiche dei contenuti della parte erogativa, di circa 6 ore.
Tutte le attività sono svolte in presenza.
10 ore di esercitazione sull'interpretazione di spettri come supporto allo studio e alla preparazione della prova d'esame svolte in modalità interattiva (Didattica Interattiva, DI) in presenza.
L'insegnamento viene tenuto in lingua italiana
Materiale didattico
Slides. A disposizione sulla piattaforma e-learning dell'insegnamento.
Dispense. A disposizione sulla piattaforma e-learning dell'insegnamento.
Testi consigliati.
“Spectrometric Identification of Organic Compounds” R. M. Silverstein, F. X. Webster, D. Kiemle
"Analisi Strutturale delle Molecole", Randazzo, Mangoni, Giorgi e Gobetto
“Guida Pratica alla interpretazione di Spettri NMR”, Antonio Randazzo.
Saranno rese disponibili le videoregistrazioni delle lezioni.
Periodo di erogazione dell'insegnamento
Primo semestre
Modalità di verifica del profitto e valutazione
Modalità d'Esame e Valutazione
Esame scritto che prevede domande sulla teoria e sulle applicazioni di IR, MS e NMR e la risoluzione di un esercizio che comporta l'assegnamento delle risonanze di una biomolecola a basso peso molecolare sulla base di spettri NMR mono- e bi-dimensionali. Lo scritto dura 2 ore.
L'esame non si limiterà alla semplice verifica delle nozioni, ma valuterà la capacità di collegare concetti e applicazioni differenti.
Criteri di Valutazione
Il voto finale scaturisce da un bilancio complessivo basato su quattro pilastri fondamentali:
- Conoscenza teorica e livello di comprensione dei concetti.
- Capacità di applicare praticamente le conoscenze acquisite.
- Competenze comunicative e argomentative durante l'esposizione.
- Capacità di apprendimento autonomo, autovalutazione e autoregolazione.
Fasce di Giudizio
18–21 (Sufficiente)
Lo studente mostra una conoscenza essenziale e talvolta superficiale dei temi del corso. La comprensione dei concetti chiave è prevalentemente mnemonica, con una limitata capacità di rielaborazione autonoma o di collegamento tra gli argomenti. Il linguaggio scientifico e la terminologia specifica sono utilizzati in modo accettabile, sebbene si riscontrino imprecisioni o incertezze concettuali.
22–24 (Discreto)
La conoscenza dei contenuti è adeguata e la comprensione dei concetti di base è consolidata. Lo studente è in grado di esporre la materia in modo corretto e accenna a legami logici tra i diversi processi, pur necessitando di una guida per l'integrazione critica delle informazioni. La terminologia specifica è utilizzata con discreta precisione e accuratezza.
25–27 (Buono)
Lo studente dimostra una buona padronanza del programma e una solida comprensione delle logiche sottostanti. Dimostra capacità nel saper applicare le nozioni teoriche a contesti pratici e riesce a stabilire collegamenti fluidi e coerenti tra i vari macro-temi del corso. Il linguaggio scientifico è appropriato, preciso e ben padroneggiato.
28–30 e Lode (Ottimo–Eccellente)
La conoscenza della materia è completa, approfondita e supportata da una spiccata attitudine alla riflessione critica e alla sintesi personale. L'esposizione è fluida, rigorosa e strutturata in modo impeccabile, con un uso magistrale e naturale della terminologia scientifica. Il punteggio massimo (30/30 con eventuale lode) certifica l'eccellenza assoluta in termini di visione d'insieme, proprietà di linguaggio e abilità argomentative.
Orario di ricevimento
Ricevimento su appuntamento richiesto via mail al docente.
Sustainable Development Goals
Aims
The main aim of the course is providing the description of the main spectroscopic and spectrometric methods used the analysis of small and medium-sized organic molecules (primary and secondary metabolites, small synthetic molecules, peptides, oligonucleotides, oligosaccharides) that are of interest in the field of Life Sciences.
In particular, infrared spectroscopy (IR), mass spectrometry (MS) and Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy will be described.
Practical exercises will allow the student to familiarize with the identification of the chemical structure of an organic molecule starting from the corresponding spectra, also by the use of web resources of spectra available for educational purposes.
Knowledge and understanding skills
At the end of this training activity, the student will be able to:
1. describe the basic principles underlying IR spectroscopy, MS and NMR spectroscopy;
2. describe the main features of an IR, MS and NMR spectrum and the information contained therein;
3. describe the fundamental components of MS instrumentation;
4. describe the main fragmentation reactions of organic molecules that can take place in an ionization source;
5. identify NMR active nuclei;
6. describe the main features of mono- and two-dimensional NMR spectra and the information contained therein;
7. describe the main applications of IR, MS and NMR to the study of biomolecules.
Ability to apply knowledge and understanding
At the end of this training activity, the student will be able to:
1. correlate the frequency and intensity of the bands present in an IR spectrum to the structure of organic compounds and to the secondary structures of proteins;
2. provide the appearance of the MS and NMR spectra of simple organic biomolecules;
3. correlate experimental data obtained from MS and NMR spectra to the structural properties of bioorganic molecules;
4. analyze spectra of MS and NMR by determining useful quantities such as the m / z ratio, the relative abundances of the ions, the chemical shift, the coupling constants.
This skill will also be developed through the activities planned during the tutorial activities.
Making judgements
At the end of this training activity, the student will be able to:
1. choose the best analytical techniques for the structural analysis of a molecule of interest;
2. select the most suitable techniques to obtain specific structural and conformational information, as well as to study molecular interaction phenomena;
4. assign the signals present in the 1H-NMR spectrum of a low molecular weight biomolecule on the basis of mono- and bi-dimensional NMR spectra (COSY, 2D-TOCSY, 2D-NOESY, HSQC).
Communication skills
Use of an appropriate scientific/chemical vocabulary and ability in oral reports.
Learning skills
At the end of this training activity, the student will be able to:
1. to collect and understand the new information useful for rationalizing the structural properties of organic compounds of biological interest;
2. to collect and understand information about the evolution of spectroscopic and spectrometric techniques in the context of the analysis of biomolecules and their molecular interactions.
Contents
Theory and applications of IR and NMR spectroscopy and mass spectrometry to the analysis of biomolecules.
Detailed program
IR spectroscopy
IR resonance theory; characteristic bands of the classes of organic compounds; detailed discussion of correlation between the absorption and emission of IR radiation and the molecular structure.
Mass spectrometry
Basic principles of mass spectrometry; exact mass; sources and analyzers used in mass spectrometry; mass spectroscopy applications to the study of proteins
NMR spectroscopy
Nuclear spin and NMR; chemical shift; spin-spin coupling; 1H and 13C spectroscopy; Fourier transform NMR spectrometer; data acquisition and spectrum processing; NOE effect; two-dimensional spectra (COSY, TOCSY, NOESY and HSQC); interpretation of spectra of small organic molecules (metabolites, synthetic compounds); applications of NMR spectroscopy to molecular recognition studies and to the rational design of drugs.
Prerequisites
Background. Basic knowledge of organic chemistry.
Prerequisites. None
Teaching form
17 2 hours-lectures and 1 1 hour-lecture composed by:
- a section of delivered didactics (Didattica erogativa, DE) focused on the presentation-illustration of contents by the lecturer (about 29 hours);
- a section of interactive teaching (Didattica Interattiva, DI) including teaching interventions supplementary to delivered didactic activities, short interventions by
trainees, demonstrations, practical applications (about 6 hours).
Didactic activities are conveyed by means of face-to-face lectures.
10 hours of Tutorial activities on spectroscopic data interpretation aimed at guiding and assisting students throughout their studies in view of the exam preparation delivered by interactive teaching (Didattica Interattiva, DI) 16 through in-person tutorials, 4 through distance learning.
Lectures and tutorials are delivered in Italian.
Textbook and teaching resource
Slides. Available at the e-learning platform.
Handout. Available at the e-learning platform. Recommended text books.
Spectrometric Identification of Organic Compounds" R. M. Silverstein, F. X. Webster, D. Kiemle
"Analisi Strutturale delle Molecole", Randazzo, Mangoni, Giorgi e Gobetto
Guide to the interpretation of NMR Spectra, Antonio Randazzo.
Video recordings of the lessons will be made available.
Semester
First semester
Assessment method
Exam Procedures and Assessment
The exam consists of a written test featuring questions on the theory and applications of IR, MS, and NMR, as well as the resolution of an exercise involving the resonance assignment of a low molecular weight biomolecule based on one- and two-dimensional NMR spectra. The written exam lasts 2 hours.
The exam will not be limited to a simple verification of rote knowledge but will assess the ability to connect different concepts and applications.
Assessment Criteria
The final grade is derived from an overall balance based on four fundamental pillars:
- Theoretical knowledge and level of conceptual understanding.
- Ability to practically apply the acquired knowledge.
- Communication and argumentative skills during the exposition.
- Capacity for autonomous learning, self-assessment, and self-regulation.
Grading Bands
18–21 (Sufficient / Pass)
The student demonstrates an essential and sometimes superficial knowledge of the course topics. The understanding of key concepts is predominantly mnemonic (rote learning), with a limited capacity for independent elaboration or linking between topics. Scientific language and specific terminology are used acceptably, although inaccuracies or conceptual uncertainties are present.
22–24 (Satisfactory / Fair)
Knowledge of the content is adequate, and the understanding of basic concepts is consolidated. The student is able to present the subject matter correctly and outlines logical links between different processes, though they require guidance for the critical integration of information. Specific terminology is used with a fair degree of precision and accuracy.
25–27 (Good)
The student demonstrates a good mastery of the syllabus and a solid understanding of the underlying logic. They show the ability to apply theoretical notions to practical contexts and manage to establish fluid and coherent connections between the various macro-themes of the course. Scientific language is appropriate, precise, and well-mastered.
28–30 e Lode (Very Good – Excellent)
Knowledge of the subject matter is complete, in-depth, and supported by a strong aptitude for critical reflection and personal synthesis. The presentation is fluid, rigorous, and impeccably structured, with a masterful and natural use of scientific terminology. The maximum score (30/30, potentially cum laude / with honors) certifies absolute excellence in terms of overall vision, command of language, and argumentative skills.
Office hours
Contact: on demand by mail to the lecture
Sustainable Development Goals
Staff
-
Cristina Airoldi
